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Using the PfEMP1 Head Structure Binding Motif to Deal a Blow at Severe Malaria

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Fecha

2014-02

Autor

Patarroyo, Manuel E.
Patricia Alba, Martha
Curtidor, HernandoAutoridad Universidad de Rosario
Vanegas, MagnoliaAutoridad Universidad de Rosario
Almonacid, Hannia
Patarroyo, Manuel A.Autoridad Universidad de Rosario

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URI


http://repository.urosario.edu.co/handle/10336/8808

Abstract

Plasmodium falciparum (Pf) malaria causes 200 million cases worldwide, 8 million being severe and complicated leading to similar to 1 million deaths and similar to 100,000 abortions annually. Plasmodium falciparum erythrocyte membrane protein 1 (PfEMP1) has been implicated in cytoadherence and infected erythrocyte rosette formation, associated with cerebral malaria; chondroitin sulphate-A attachment and infected erythrocyte sequestration related to pregnancy-associated malaria and other severe forms of disease. An endothelial cell high activity binding peptide is described in several of this similar to 300 kDa hypervariable protein's domains displaying a conserved motif (GACxPxRRxxLC); it established H-bonds with other binding peptides to mediate red blood cell group A and chondroitin sulphate attachment. This motif (when properly modified) induced PfEMP1-specific strain-transcending, fully-protective immunity for the first time in experimental challenge in Aotus monkeys, opening the way forward for a long sought-after vaccine against severe malaria.

Keywords

ERYTHROCYTE-MEMBRANE PROTEIN-1 ; CHONDROITIN-SULFATE-A ; PLASMODIUM-FALCIPARUM ; ANTIMALARIAL VACCINE ; PLACENTAL MALARIA ; ALPHA-DOMAINS ; EXPRESSION ; ANTIBODIES ; PARASITES ; PEPTIDES ;

Materias

Enfermedades ;

Enlace a la fuente

http://www.plosone.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0088420...

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